Authors: A. I. Petrakov, V. V. Sheikin, S. V. Krivoshchekov, E. A. Bezverkhniaia, A. M. Guryev, M. V. Belousov, А. И. Петраков, В. В. Шейкин, С. В. Кривощёков, Е. А. Безверхняя, А. М. Гурьев, М. В. Белоусов
Superior Title: Drug development & registration; Том 12, № 4 (2023); 189-196 ; Разработка и регистрация лекарственных средств; Том 12, № 4 (2023); 189-196 ; 2658-5049 ; 2305-2066
Subject Terms: таблетки, cytochrome P450, direct tablet pressing, inducer of the monooxygenase system of hepatocytes, tablets, цитохром Р450, прямое прессование, индуктор МОС
File Description: application/pdf
Relation: https://www.pharmjournal.ru/jour/article/view/1665/1200; https://www.pharmjournal.ru/jour/article/downloadSuppFile/1665/1914; Новожеева Т. П., Смагина М. И., Черевко Н. А., Фатеева С. Н. Бензонал и фторбензобарбитал – индукторы фенобарбиталового типа монооксигеназной системы печени. Бюллетень сибирской медицины. 2011;10(5):78–81. DOI:10.20538/1682-0363-2011-5-78-81.; Lammert C., Imler T., Teal E., Chalasani N. Patients With Chronic Liver Disease Suggestive of Nonalcoholic Fatty Liver Disease May Be at Higher Risk for Drug-Induced Liver Injury. Clinical Gastroenterology and Hepatology. 2019;17(13):2814–2815. DOI:10.1016/j.cgh.2018.12.013.; Ma J., Ghabril M., Chalasani N. Drug-Induced Acute-on-Chronic Liver Failure: Challenges and Future Directions. Clinics in Liver Disease. 2023;27(3):631–648. DOI:10.1016/j.cld.2023.03.007.; Han S., Yang Z., Zhang T., Ma J., Chandler K., Liangpunsakul S. Epidemiology of Alcohol-Associated Liver Disease. Clinics in Liver Disease. 2021;25(3):483-492. DOI:10.1016/j.cld.2021.03.009.; Shoieb S. M., El-Ghiaty M. A., Alqahtani M. A., El-Kadi A. O. S. Cytochrome P450-derived eicosanoids and inflammation in liver diseases. Prostaglandins & Other Lipid Mediators. 2020;147:106400. DOI:10.1016/j.prostaglandins.2019.106400.; Nishimura Y., Kurata N., Sakurai E., Yasuhara H. Inhibitory Effect of Antituberculosis Drugs on Human Cytochrome P450-Mediated Activities. Journal of Pharmacological Sciences. 2004;96(3):293–300. DOI:10.1254/jphs.fp0040296.; Sadeghi S. J., Ferrero S., Di Nardo G., Gilardi G. Drug–drug interactions and cooperative effects detected in electrochemically driven human cytochrome P450 3A4. Bioelectrochemistry. 2012;86:87–91. DOI:10.1016/j.bioelechem.2012.02.010.; Ковалева И. Ю. Побочные эффекты антиэпилептической терапии. Эпилепсия и пароксизмальные состояния. 2017;9(1):51–61. DOI:10.17749/2077-8333.2017.9.1.051-061.; Газизова И. Р., Алехин Е. К. Антитоксические свойства нового индуктора микросомальной ферментной системы гепазана. Экспериментальная и клиническая фармакология. 2001;5:96–98.; Никитин Н. А., Халиуллин Ф. А., Алехин Е. К., Токунова Э. Ф., Тюрина О. В., Клен Е. Э., Тюрина Л. А. Зависимости «структура-активность» модуляторов микросомальной ферментной системы. Сообщение II Исследование индукторов. Химико-фармармацевтический журнал. 2001;6:46–49.; Нестеренко В. Г., Болгарин Р. Н., Рудой Б. А., Салахетдинов Д. Х., Казаишвили Ю. Г., Щербакова В. С., Никитина Н. А., Медведев Ю. В., Фишер Е. Н., Малашенко Е. А., Шохин И. Е. Разработка гастроретентивной лекарственной формы нового перспективного противотуберкулезного лекарственного средства макозинон. Разработка и регистрация лекарственных средств. 2021;10(3):55–69. DOI:10.33380/2305-2066-2021-10-3-55-69.; Махкамов С. М. Основы таблеточного производства. Ташкент: Фан; 2004. 148 c.; Кугач В. В., Костантин Ж., Скулович З. Б., Петров В. В. Применение компактирования в производстве таблеток с рибофлавином. Вестник фармации. 2007;3(37):60–68.; https://www.pharmjournal.ru/jour/article/view/1665
Availability:
https://doi.org/10.33380/2305-2066-2023-12-4-151710.20538/1682-0363-2011-5-78-8110.1016/j.cgh.2018.12.01310.1016/j.cld.2023.03.00710.1016/j.cld.2021.03.00910.1254/jphs.fp004029610.1016/j.bioelechem.2012.02.01010.17749/2077-8333.2017.9.1.051-06110.33380/2305-2066-2021-10-3-55-69
https://www.pharmjournal.ru/jour/article/view/1665
Authors: N. M. Litvinko, Н. М. Литвинко
Superior Title: Proceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Chemical Series; Том 57, № 4 (2021); 488-501 ; Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия химических наук; Том 57, № 4 (2021); 488-501 ; 2524-2342 ; 1561-8331 ; 10.29235/1561-8331-2021-57-4
Subject Terms: гидролиз фосфолипидов, cytochromes P450, monooxygenases, hydrolysis of phospholipids, цитохромы Р450, моноокисгеназы
File Description: application/pdf
Relation: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/693/644; Брокерхоф, X. Липолитические ферменты / X. Брокерхоф, Р. Дженсен; пер. с англ. – М.: Мир,1978. – 396 с.; Литвинко, Н. М. Эндогенные фосфолипазы А2. Структура и функция / Н. М. Литвинко, М. А.Кисель. – Минск: Навука i тэхніка, 1991. – 270 с.; Caro, A. A. Role of cytochrome P450 in phospholipase A2- and arachidonic acidmediated cytotoxicity / A. A. Caro, A. I. Cederbaum // Free Radical Biology & Medicine. – 2006. – Vol. 40, no. 3. – Р. 364–375. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2005.10.044; Lewis D. F. V. Guide to Cytochromes P450: Structure and Function / D. F. V. Lewis. – Second Edition. – London: CRC Press, 2001. – 189 р. https://doi.org/10.1201/9780367800956; Суtochrome P-450 / eds. К. Ruckpaul, H. Rein. – Berlin: Akademie–Verlag, 1984. –405 р.; Hrycay, E. G. Monooxygenase, Peroxidase and Peroxygenase Properties and Reaction Mechanisms of Cytochrome P450 Enzymes / E. G. Hrycay, S. M. Bandiera // Adv. Exp. Med. and Biol. – Springer, Cham, 2015. – Vol. 851. https://doi.org/10.1007/978-3-319-16009-2_1; Eling, В. Т. Е. A role for phospholipids in the binding and metabolism of drugs by hepatic microsomes. Use of the fluorescent hydrophobic probe 1-anilinonaphthalene-8-sulphonate / В. Т. Е. Eling, R. P. Diaugustine // Biochem. J. – 1971. – Vol. 123, N 4. – P. 539–549. https://doi.org/10.1042/bj1230539; Mouchlis, V. D. Phospholipase A2 catalysis and lipid mediator lipidomics / V. D. Mouchlis, E. A. Dennis // BBA – Molecular and Cell Biology of Lipids. – 2018. – Vol. 1864, N. 6. – P. 766-771. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2018.08.010; Kita, Y. Cytosolic phospholipase A2 and lysophospholipid acyltransferases / Y. Kita, H. Shindou, T. Shimizu // BBA – Molecular and Cell Biology of Lipids. – 2018. – Vol. 1864, N. 6. – P. 838-845. https://doi.org/10.1016 bbalip.2018.08.006; Kono, N. Platelet-activating factor acetylhydrolases: An overview and update / N. Kono, H. Arai // BBA – Molecular and Cell Biology of Lipids. – 2018. – Vol. 1864, N. 6. – P. 922-931. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2018.07.006; Group IID, IIE, IIF and III secreted phospholipase A2s / M. Murakami [et al.] // BBA – Molecular and Cell Biology of Lipids. – 2018. – Vol. 1864, N. 6. – P. 803-818. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2018.08.014; Balsinde, J. Phospholipase A2 regulation of arachidonic acid mobilization / J. Balsinde, M. V. Winstead, E. A. Dennis // FEBS Lett. – 2002. – Vol. 531, N 1. – P. 2–6. https://doi.org/10.1016/s0014-5793(02)03413-0; Group specific assays that distinguish between the two major types of mammalian phospholipase A2 / H. C. Yang [et al.] // Anal. Biochem. – 1999. – Vol. 269, N 2. – P. 278– 288. https://doi.org/10.1006/abio.1999.4053; Arachidonic acid inhibits activity of cloned renal K+ channel, ROMK1. / C. M. Macica [et al.] // Am. J. Physiol. – 1996. – Vol. 271, N 3. – P. F588–F594. https://doi.org/10.1152/ajprenal.1996.271.3.f588; Arachidonic acid activation of a new family of K+ channels in cultured rat neuronal cells / D. Kim [et al.] // J. Physiol. – 1995. – Vol. 484, N 3. – P. 643–660. https://doi.org/10.1113/jphysiol.1995.sp020693; Arachidonic acid causes cell death through the mitochondrial permeability transition: implications for tumor necrosis factor-a apoptotic signaling / L. Scorrano [et al.] // J. Biol. Chem. – 2001.– Vol. 276, N 15. – P. 12035–12040. https://doi.org/10.1074/jbc.m010603200; Arachidonic acid directly activates members of the mitogen-activated protein kinase superfamily in rabbit proximal tubule cells / L. D. Alexander [et al.] // Kidney Int. – 2001. – Vol. 59, N 6. – P. 2039– 2053. https://doi.org/10.1046/j.1523-1755.2001.0590062039.x; Funk, C. D. Prostaglandins and leukotrienes: advances in eicosanoid biology / C. D. Funk // Science. – 2001. – Vol. 294, N. 5548 – P. 1871–1875. https://doi.org/10.1126/science.294.5548.1871; Chakraborti, S. Phospholipase A2 isoforms: a perspective / S. Chakraborti // Cell. Signalling. – 2003. – Vol. 15. – P. 637–665. https://doi.org/10.1016/s0898-6568(02)00144-4; Cummings, B. S. Phospholipase A2s in cell injury and death / B. S. Cummings, J. Mchowat, R. G. Schnellmann // J. Pharmacol. Exp. Ther. – 2000. – Vol. 294. – P. 793–799.; Taketo, M. Phospholipase A2 and apoptosis / M.Taketo, M. Sonoshita // Biochim. Biophys. Acta. – 2002. – Vol. 1585. – P. 72–76. https://doi.org/10.1016/s1388-1981(02)00326-8; Ono, K. Susceptibility of lysosomes to rupture is a determinant for plasma membrane disruption in tumor necrosis factor alpha-induced cell death / K. Ono, S. O. Kim, J. Han // Mol. Cell. Biol . – 2003. – Vol. 23, N 2. – P. 665–676. https://doi.org/10.1128/mcb.23.2.665-676.2003; Fas-induced arachidonic acid release is mediated by Ca2+- independent phospholipase A2 but not cytosolic phospholipase A2, which undergoes proteolytic inactivation / G. Atsumi [et al.] // J. Biol. Chem. – 1998. – Vol. 273, N 22. – P. 13870–13877. https://doi.org/10.1074/jbc.273.22.13870; Epoxyeicosatrienoic acids (EETs): metabolism and biochemical function / A. A. Spector [et al.] // Prog. Lipid Res. – 2004. – Vol. 43, N 1. – P. 55–90. https://doi.org/10.1016/s0163-7827(03)00049-3; Capdevila, J. H. Cytochrome P450 and arachidonic acid bioactivation: molecular and functional properties of the arachidonate monooxygenase / J. H. Capdevila, J. R. Falck, R. C. Harris // J. Lipid Res. – 2000. – Vol. 41, N 2. – P. 163–181. https://doi.org/10.1016/s0022-2275(20)32049-6; Yin, H. New insights regarding the autoxidation of polyunsaturated fatty acids / H. Yin, N. A. Porter // Antioxid. Redox Signaling. – 2005. – Vol. 7, no. 1-2. – P. 170–184. https://doi.org/10.1089/ars.2005.7.170; Pratt, D. A. Theoretical calculations of carbon– oxygen bond dissociation enthalpies of peroxyl radicals formed in the autoxidation of lipids / D. A. Pratt, J. H. Mills, N. A. Porter // J. Am. Chem. Soc. – 2003. – Vol. 125, N 19. – P. 580–591. https://doi.org/10.1021/ja034182j; Zangar, R. C. Mechanisms that regulate production of reactive oxygen species by cytochrome P450 / R. C. Zangar, D. R. Davydov, S. Verma // Toxicol. Appl. Pharmacol. – 2004. – Vol. 199, N 3. – P. 316–331. https://doi.org/10.1016/j.taap.2004.01.018; Puntarulo, S. Production of reactive oxygen species by microsomes enriched in specific human cytochrome P450 enzymes / S. Puntarulo, A. I. Cederbaum // Free Radical Biol. Med. – 1998. – Vol. 24, N. 7-8. – P. 1324–1330. https://doi.org/10.1016/s0891-5849(97)00463-2; Sacerdoti, D. Role of cytochrome P450-dependent arachidonic acid metabolites in liver physiology and pathophysiology / D. Sacerdoti, A. Gatta, J. C. McGiff // Prostaglandins Other Lipid Mediat. – 2003. – Vol. 72, N 1-2. – P. 51–71. https://doi.org/10.1016/s1098-8823(03)00077-7; Potente, M. 11,12-Epoxyeicosatrienoic acid-induced inhibition of FOXO factors promotes endothelial proliferation by down-regulating p27KIP1 / M. Potente, B. Fisslthaler, R. Busse, I. Fleming // J. Biol. Chem. – 2003. – Vol. 278, N 32. – P. 29619–29625. https://doi.org/10.1074/jbc.m305385200; Girotti, A. W. Lipid hydroperoxide generation, turnover, and effector action in biological systems / A. W. Girotti // J. Lipid Res. – 1998. – Vol. 39, N 8. – P. 1529–1542. https://doi.org/10.1016/s0022-2275(20)32182-9; Formation of 19(S)-, 19(R)-, and 18(R)-hydroxyeicosatetraenoic acids by alcohol-inducible cytochrome P450 2E1 / R. M. Laethem [et al.] // J. Biol. Chem. – 1993. – Vol. 268, N 17. – P. 12912–12918. https://doi.org/10.1016/s0021-9258(18)31472-8; Ekstrom, G. Rat liver microsomal NADPH supported oxidase activity and lipid peroxidation dependent on ethanolinducible cytochrome P450 (P-450IIE1) / G. Ekstrom, M. Ingelman-Sundberg // Biochem. Pharmacol. – 1989. – Vol. 38, N 8. – P. 1313–1319. https://doi.org/10.1016/0006-2952(89)90338-9; Литвинко, Н. М. Влияние фенобарбитала на активность эндогенной растворимой фосфолипазы А в печени. Взаимосвязь с микросомальной гидроксилирующей системой / Н. М. Литвинко, М. А. Кисель // Хим.-фарм. журн. – 1995. – Т. 29, № 6. – C. 19–22.; Krikun, G. Effect of chronic ethanol consumption on microsomal lipid peroxidation: role of iron and comparison between controls / G. Krikun, A. I. Cederbaum // FEBS Lett. – 1986. – Vol. 208, N 2. – P. 292–296. https://doi.org/10.1016/0014-5793(86)81035-3; Mari, M. CYP2E1 overexpression in HepG2 cells induces glutathione synthesis by transcriptional activation of glutamylcysteine synthetase / M. Mari, A. I. Cederbaum // J. Biol. Chem. – 2000. – Vol. 275, N 20. – P. 15563–15571. https://doi.org/10.1074/jbc.m907022199; Chen, Q. Cytotoxicity and apoptosis produced by cytochrome P450 2E1 in HepG2 cells / Q. Chen, A. I. Cederbaum // Mol. Pharmacol. – 1998. – Vol. 53, no. 4. – P. 638– 648. https://doi.org/10.1124/mol.53.4.638; Chen, Q. Cytotoxicity and apoptosis produced by arachidonic acid in HepG2 cells overexpressing human cytochrome P4502E1 / Q. Chen, M. Galleano, A. I. Cederbaum // J. Biol. Chem. – 1997. – Vol. 272, no. 3. – P. 14532–14541. https://doi.org/10.1074/jbc.272.23.14532; Wu, D. Cyclosporine A protects against arachidonic acid toxicity in rat hepatocytes: role of CYP2E1 and mitochondria / D. Wu, A. I. Cederbaum // Hepatology. – 2002. – Vol. 35, N 6. – P. 1420–1430. https://doi.org/10.1053/jhep.2002.33639; Wu, D. Sodium salicylate increases CYP2E1 levels and enhances arachidonic acid toxicity in HepG2 cells and cultured rat hepatocytes / D. Wu, A. I. Cederbaum // Mol. Pharmacol. – 2001. – Vol. 59, N 4. – P. 795– 805. https://doi.org/10.1124/mol.59.4.795; Perez, M. J. Spin trapping agents (TEMPOL and POBN) protect HepG2 cells overexpressing CYP2E1 against arachidonic acid toxicity / M. J. Perez, A. I. Cederbaum // Free Radic. Biol. Med. – 2001. – Vol. 30, no. 7. – P. 734–746. https://doi.org/10.1016/s0891-5849(01)00461-0; Martinez, J. Role of Ca2+-independent phospholipase A2 on arachidonic acid release induced by reactive oxygen species / J. Martinez, J. J. Moreno // Arch. Biochem. Biophys. – 2001. – Vol. 392, N 2. – P. 257–262. https://doi.org/10.1006/abbi.2001.2439; Rao, G. N. Hydrogen peroxide activation of cytosolic phospholipase A2 in vascular smooth muscle cells / G. N. Rao, M. S. Runge, R. W. Alexander // Biochim. Biophys. Acta. – 1995. – Vol. 1265, N 1. – P. 67–72. https://doi.org/10.1016/0167-4889(95)91997-z; Litvinko, N. M. The interaction of phospholipase A2 with oxidized phospholipids at the lipid-water surface with different structural organization / N. M Litvinko, L. A. Skorostetskaya, D. O. Gerlovsky // Chem. Phys. Lipids. – 2018. – Vol. 211. – P. 44–51. https://doi.org/10.1016/j.chemphyslip; Литвинко, Н. М. Гидролиз УФ-индуцированного перекисно-окисленного фосфатидилхолина фосфолипазами разной субстратной специфичности / Н. М. Литвинко // Вес. Нац. акад. навук Беларусі. Сер.хім. навук. – 2021. – Т. 57, №2. – С. 195–205. https://doi.org/10.29235/1561-8331-2021-57-2-195-205; Potential benefits and risks of omega-3 fatty acids supplementation to patients with COVID-19 / M. M Rogero [et al.] // Free Radical Biol. Med. – 2020. – Vol. 156. – P. 190–199. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2020.07.005; Литвинко, Н. М. Активность фосфолипаз А2 и С при биохимическом моделировании / Н. М. Литвинко. – Минск: Технопринт, 2003. – 350 с.; The comparative study of the phospholipase A2 -catalyzed hydrolysis of phosphatidylcholine and phosphatidylglycerol in the presence of cytochrome P-450 / N. M. Litvinko [et al.] // Synth. Natural Products Biotechnol. – 1985.– Sophia. – Vol. 4. – P. 158–162.; Роль цитохрома Р450 в активации гидролиза фосфатидилхолина фосфолипазой А2 / А. А. Ахрем [и др.] // Докл. Акад. наук СССР. – 1986. – T. 286, № 2. – C. 458–461.; Герловский, Д. О. Исследование действия цитохрома Р450 3А4 человека на фосфолиполиз в модельной системе / Д. О. Герловский, Н. М. Литвинко, А. В. Янцевич // Химия, структура и функция биомолекул: тез. докл. IV Междунар. конф., Минск, 17–19 октяб. 2012 г. – Минск, 2012. – С. 197.; Tappia, P. S. Phospholipases in Health and Disease / P. S. Tappia, N. S. Dhalla. – New York: Springer, 2014. – 410 p. https://doi.org/10.1007/978-1-4939-0464-8; Особенности взаимодействия цитохрома Р450 и фосфолипаз А2 разной специфичности, обнаруживаемые КД-спектроскопией / Н. М. Литвинко [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2016. – Т. 60, № 6. – С. 64–71.; https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/693
Availability:
https://doi.org/10.29235/1561-8331-2021-57-4-488-501
https://doi.org/10.29235/1561-8331-2021-57-4
https://doi.org/10.1201/9780367800956
https://doi.org/10.1007/978-3-319-16009-2_1
https://doi.org/10.1042/bj1230539
https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2018.08.010
https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2018.07.006
https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2018.08.014
https://doi.org/10.1016/s0014-5793(02)03413-0
https://doi.org/10.1006/abio.1999.4053
Superior Title: Učënye Zapiski Kazanskogo Universiteta. Seriâ Estestvennye Nauki, Vol 161, Iss 2, Pp 255-274 (2019)
Subject Terms: oil-contaminated soils, biodegradation, alkane monooxygenase, dioxygenase, Science
File Description: electronic resource
Authors: Rasulova, Mohidil, Yuldashev, Nasirdzhan
Superior Title: Scientific Bulletin of Namangan State University
Subject Terms: Monooxygenase system, thyroid status, inhibition, cobalt chloride, cimetidine, Education
File Description: application/pdf
Relation: https://uzjournals.edu.uz/namdu/vol1/iss2/169; https://uzjournals.edu.uz/cgi/viewcontent.cgi?article=1216&context=namdu
Availability:
https://uzjournals.edu.uz/namdu/vol1/iss2/169
https://uzjournals.edu.uz/cgi/viewcontent.cgi?article=1216&context=namdu
Authors: T. V. Shkel, I. P. Grabovec, A. A. Gilep, T. S. Varaksa, N. V. Strushkevich, V. I. Dolgopalets, Yu. G. Charnou, Т. В. Шкель, И. П. Грабовец, А. А. Гилеп, Т. С. Варакса, Н. В. Струшкевич, В. И. Долгопалец, Ю. Г. Чернов
Superior Title: Proceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Chemical Series; Том 54, № 4 (2018); 450-454 ; Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия химических наук; Том 54, № 4 (2018); 450-454 ; 2524-2342 ; 1561-8331 ; 10.29235/1561-8331-2018-54-4
Subject Terms: андрогены, monooxygenases, 7-methyl-19-nortestosterone, 6-chloronicotinic, 6-methoxynicotinic, 2-chloronicotinic, nicotinic and pyrazincarboxylic acids, steroids, androgens, монооксигеназы, 7-метил-19-нортестостерон, 6-хлорникотиновая, 6-метоксиникотиновая, 2-хлорникотиновая, никотиновая и пиразинкарбоновая кислоты, стероиды
File Description: application/pdf
Relation: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/357/337; Redirecting abiraterone metabolism to fine-tune prostate cancer anti-androgen therapy / Z. Li [et al.] // Nature. – 2016. – Vol. 533. – P. 547–551. https://doi.org/10.1038/nature17954; Ковганко, Н. В. Синтез 6-хлор(метокси)никотинатов 7α-метил-19-нортестостерона / Н. В. Ковганко, Ю. Г. Чернов, Ж. Н. Кашкан // Вес. Нац. акад. навук Беларусi. Сер. хiм. навук. 2015. – № 4 – С. 50–54.; Ковганко, Н. В. Синтез 2-хлорникотинатов, никотината и пиразиноата 7-замещенных 19-нортестостеронов / Н. В. Ковганко, В. И. Долгопалец, Ю. Г. Чернов // Вес. Нац. акад. навук Беларусi. Сер. хiм. навук. – 2018. – № 1 – С. 90–96.; Structural insights into aldosterone synthase substrate specificity and targeted inhibition / N. V. Strushkevich [et al.] // Mol Endocrinol. – 2013 – Vol. 27, № 2. – P. 315–324. https://doi.org/10.1210/me.2012-1287; https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/357